La proteína 2-Cys peroxiredoxin (Prx) A de Arabidopsis thaliana realiza las funciones duales de una peroxidasa y una chaperona molecular dependiendo de su conformación y las condiciones metabólicas. Sin embargo, el mecanismo preciso responsable del cambio funcional de 2-Cys Prx A es poco conocido.

Cambios en la hidrofobicidad de 2-Cys Prx A y sus mutantes presentados en términos de intensidad de fluorescencia de bis-ANS.
Cambios en la hidrofobicidad de 2-Cys Prx A y sus mutantes, expresados ​​en términos de la intensidad de fluorescencia de bis-ANS. Imagen de Lee et al., 2015.

Lee et al. generar mutantes de 2-Cys Prx A mediante la sustitución de serina (Ser) con cisteína (Cys) en diferentes lugares a través de mutagénesis dirigida al sitio y encontrar esa sustitución de Ser150 a Cis150 mejora notablemente las actividades de la chaperona holdasa y la peroxidasa debido a cambios conformacionales. El modelado molecular confirma la relación entre las posiciones de mutación y el cambio de actividad de 2-Cys Prx A. Si se confirma in planta, esto conduce al potencial de uso de la sustitución para maximizar la utilidad funcional de la proteína 2-Cys Prx A para mejorar las funciones metabólicas y la resistencia al estrés en las plantas.

Este artículo aparece en el número especial Reacciones de ROS y NO en plantas.